Hydroxylysine

Hydroxylysine là một axit amin không sinh protein cổ điển. Nó được kết hợp vào protein tương ứng dưới dạng lysine và được thủy phân thành hydroxylysine trong polypeptide với sự trợ giúp của một loại enzyme. Nó là một trong những thành phần chính của các protein collagen trong mô liên kết.

Hydroxylysine là gì?

Hydroxylysine là một axit amin tạo protein lần đầu tiên được kết hợp vào một protein dưới dạng lysine. Do đó, nó là một axit amin tạo protein không chuẩn. Thuật ngữ "canonical" có nghĩa là cổ điển.

Vì vậy, không có codon cho axit amin này. Hydroxylysine chủ yếu được tìm thấy trong collagen mô liên kết và trong glycoprotein. Ở đó, lysine được chuyển đổi thành hydroxylysine thông qua các quá trình enzym. Chỉ một phần lysine được chuyển đổi thành hydroxylysine. Tính chất của các collagens tương ứng phụ thuộc vào lượng dư lượng proline và lysine thủy phân.

Hydroxylysine có thể được phân lập ở dạng tự do dưới dạng hydrochloride. Hydrochloride của hydroxylysine là bột màu be có nhiệt độ nóng chảy từ 225 đến 230 độ. Nó là một axit amin cơ bản cũng làm cho các protein chứa hydroxylysine phản ứng cơ bản. Hydroxylysine được phát hiện bởi nhà hóa sinh người Mỹ và đồng sáng lập của "Hóa học lâm sàng" Donald Van Slyke (1883-1971).

Chức năng, tác dụng và nhiệm vụ

Hydroxylysine có tầm quan trọng lớn đối với cấu trúc của mô liên kết. Glycoprotein cũng chứa hydroxylysine để tạo thành các hợp chất glycosidic của protein với cặn đường trên cặn hydroxyl.

Trong collagen, nó chịu trách nhiệm liên kết chéo của các phân tử protein riêng lẻ. Cùng với hydroxylproline, dạng thủy phân của proline, nó cũng là công cụ trong việc xây dựng cấu trúc bậc ba và bậc bốn của collagen. Quá trình hydroxyl hóa lysine được xúc tác bởi enzyme lysyl hydroxylase với sự tham gia của đồng yếu tố là ion sắt và axit ascorbic (vitamin C). Mô hình phân bố của dư lượng lysine hydroxyl hóa trong collagen không đặc biệt cứng nhắc cũng không linh hoạt. Luôn có các mẫu lặp lại.

Tuy nhiên, cũng có toàn bộ vùng trong protein không chứa bất kỳ dư lượng lysine hydroxyl hóa nào. Trong khi hydroxyproline chịu trách nhiệm về cấu trúc xoắn của collagen thông qua liên kết của ba chuỗi protein, các liên kết chéo giữa các phân tử protein khác nhau được hình thành thông qua các nhóm hydroxyl của hydroxylysine. Ngoài ra, các nhóm phân tử này cũng đóng vai trò như một vị trí liên kết cho một liên kết glycosidic với một đường. Nhìn chung, điều này đảm bảo độ bền của mô liên kết.

Nếu thiếu hydroxylysine trong protein, điều này không thể được khắc phục bằng cách bổ sung axit amin. Không có codon cho hydroxylysine tự do, do đó nó không thể kết hợp vào protein tương ứng. Do đó, giá trị của thực phẩm chức năng có bổ sung hydroxylysine là rất đáng nghi ngờ. Do đó, sự thiếu hụt này phải là do không đủ hydroxyl hóa lysine.

Giáo dục, sự xuất hiện, thuộc tính và giá trị tối ưu

Hydroxylysine chỉ có trong collagen của người và động vật. Ngoài ra còn có một số glycoprotein cũng chứa hydroxylysine. Điều này bao gồm adiponectin. Adiponectin là một loại hormone được sản xuất trong mô mỡ và có ảnh hưởng quyết định đến hiệu quả của insulin. Hydroxylysine cũng đã được phát hiện trong một số vi khuẩn, chẳng hạn như Staphylococcus aureus.

Sự phân bố của lysine hydroxyl hóa không đồng đều trong collagen. Có những vị trí mà nó hầu như luôn luôn được tìm thấy. Trong các lĩnh vực khác, hydroxylysine hầu như không được tìm thấy. Sự phân bố không đồng đều này quyết định cấu trúc của collagen. Trong cấu trúc chuỗi xoắn ba của collagen, hydroxylysine luôn nằm ở vị trí Y của trình tự lặp lại Gly-X-Y. Ở những vùng ngắn có cấu trúc không xoắn, hydroxylysine cũng xuất hiện ở những nơi khác.

Bệnh & Rối loạn

Các mô liên kết hoàn toàn phụ thuộc vào sự hiện diện của hydroxylysine. Collagen chỉ có thể ổn định và chắc chắn nếu các liên kết chéo giữa các phân tử protein hoạt động. Sự thiếu hụt hydroxylysine gây ra sự suy yếu của mô liên kết.

Nếu nó chỉ xuất hiện với một lượng rất nhỏ hoặc hoàn toàn không có, sinh vật tương ứng sẽ không thể tồn tại. Các mô liên kết không còn có thể thực hiện nhiệm vụ của nó như một mô giới hạn và hỗ trợ cho các cơ quan. Trên thực tế, có những bệnh có thể bắt nguồn từ việc thiếu hydroxylysine. Vì axit amin này ban đầu được kết hợp dưới dạng lysine trong quá trình tổng hợp protein, nó không thể là sự thiếu hụt chính. Hydroxylysine được hình thành từ lysine trong protein collagen với sự trợ giúp của lysyl hydroxylases. Sự thiếu hụt hydroxylysine chỉ có thể do khiếm khuyết của enzyme này hoặc chức năng của nó không đủ.

Có một nhóm các điểm yếu mô liên kết bẩm sinh không đồng nhất được gọi là hội chứng Ehlers-Danlos. Một số đột biến có thể gây ra bệnh cảnh lâm sàng này. Trong số những thứ khác, lysyl hydroxylase cũng có thể bị lỗi, do đó quá ít lysine bị hydroxyl hóa. Hội chứng Ehlers-Danlos thể hiện qua khả năng phục hồi quá mức của da và cử động quá mức của các khớp. Các cơ quan nội tạng, mạch máu, gân, dây chằng và cơ cũng bị ảnh hưởng. Tiên lượng phụ thuộc vào mức độ nghiêm trọng của khiếm khuyết. Nếu các tàu tham gia, sẽ có một hướng đi không thuận lợi. Sự thất bại hoàn toàn của enzyme lysyl hydroxylase không tương thích với sự sống và do đó không được quan sát thấy.

Nhưng ngay cả với một enzym nguyên vẹn, vẫn có thể có mô liên kết yếu do hoạt tính thấp của nó. Lysyl hydroxylase yêu cầu các ion sắt và axit ascorbic (vitamin C) làm đồng yếu tố. Ví dụ, nếu vitamin C bị thiếu, bệnh còi sẽ xảy ra. Scorbut là một bệnh mô liên kết mắc phải do thiếu các nhóm hydroxyl trên các chất proline và lysine của collagen. Nguyên nhân là do hoạt động thấp của proline hydroxylase và lysine hydroxylase do thiếu axit ascorbic.